【揭开埃博拉病毒“复制机器”的面纱】今年9月，非洲乌干达再次出现新的埃博拉疫情。这意味着埃博拉病毒这把“达摩克利斯之剑”依然悬在头顶，时刻威胁着人们的健康。
科学界一直想研制一款成本低、有利于推广的广谱性抗埃博拉病毒小分子药物，但却缺乏理论指导。埃博拉病毒聚合酶负责病毒基因组复制过程，且具有较高保守性，是研发广谱性药物的重要靶标。但埃博拉病毒聚合酶的分子量大、不稳定、易降解，其三维结构的解析一直是世界性难题。
现在，中国科学院微生物所高福院士团队和施一团队合作，首次解析了埃博拉病毒聚合酶复合物的三维结构，为从分子水平理解埃博拉病毒复制机制奠定了关键理论基础。他们还解析了老药苏拉明能有效抑制埃博拉病毒聚合酶活性的分子机制，为抗埃博拉病毒的药物开发提供了新的靶点和方向。相关研究9月28日发表于《自然》杂志。
现形：结构稳定的“复制机器”
埃博拉病毒病是由埃博拉病毒引起的烈性急性传染病，主要在人或灵长目动物之间传播。自1976年首次在非洲扎伊尔和苏丹被发现后，埃博拉病毒已在非洲肆虐了近50年，暴发过30多次，造成数万人死亡，病死率最高可达90%。
其中，2014-2016年暴发于西非国家的埃博拉疫情，是有史以来最严重的一次，共导致约2.9万人感染，超过1.1万人死亡。2018至2020年暴发于刚果民主共和国的埃博拉疫情也导致3481人感染，2299人死亡。2021年在西非国家几内亚再次发现埃博拉病毒活跃迹象，提示病毒可能存在潜伏感染。
这些数据说明，对埃博拉病毒仍需加强科学研究。
目前，已有两款上市的扎伊尔型埃博拉病毒抗体药物，其作用靶点是埃博拉病毒表面刺突糖蛋白（GP）。
“已上市的抗体药物具有特异性，不能用于治疗其他类型埃博拉病毒以及马尔堡病毒等丝状病毒。此外，病毒表面的GP蛋白在宿主免疫压力下也容易发生免疫逃逸，有可能造成抗体药物效果变差甚至无效。”论文通讯作者施一对《中国科学报》说。
此外，他表示，由于抗体药物制造成本比较高，需要低温储存，不利于在非洲地区普及推广使用。开发有效安全的广谱性抗病毒小分子药物是应对不同类型埃博拉病毒和其他丝状病毒感染的重要研究方向。
科学家已经发现，埃博拉病毒基因组的转录与复制过程由病毒聚合酶蛋白L和其他辅助蛋白形成的复合物来共同完成。由于聚合酶复合物在不同的丝状病毒中具有高度保守性，是非常理想的广谱性抗病毒药物开发靶点。
此前的研究还发现瑞德西韦和法比拉韦，这两个针对埃博拉病毒聚合酶的核苷类小分子药物具有良好的体外抗病毒活性。然而，其临床效果却并不理想。目前，临床上尚未有批准可用于治疗埃博拉病毒感染的小分子药物。
那么，现有的靶向聚合酶药物如何进行结构优化？能否针对聚合酶保守位点开发新的药物来治疗埃博拉病毒病？
回答这些问题，迫切要求研究人员弄清楚埃博拉病毒的复制机制。
埃博拉病毒属于丝状病毒科，基因组为不分节段的负链RNA，长约19 kb，包含7个开放阅读框。过去近10年，科学家对这种病毒的复杂结构已经有了一些了解，比如它的RNA基因组被核蛋白（NP）包裹，形成核糖核蛋白复合体（RNP），进一步与聚合酶蛋白（L）、病毒辅助蛋白（VP35）、转录激活蛋白（VP30）和核衣壳相关蛋白（VP24）结合，形成螺旋状核衣壳结构，并被基质蛋白（VP40）环绕，进一步与病毒表面GP蛋白形成完整病毒颗粒。
解析埃博拉病毒聚合酶的三维结构却是全球病毒学家面临的一个挑战。经过多年的尝试摸索，施一与高福合作研究团队成功表达纯化获得了埃博拉病毒聚合酶复合物蛋白（L-VP35复合物），并利用冷冻电镜技术解析其高分辨率三维结构。他们发现，埃博拉病毒的聚合酶L蛋白会与VP35蛋白四聚体形成稳定的复合物，进行病毒基因组复制和转录。
那么，L-VP35聚合酶复合物如何介导这一功能呢？研究团队在原子层面对这个问题进行了深入探索。
入微：揭开“共舞”机制
通过深入观察，研究团队对聚合酶复合物的动态构象变化有了微观水平的了解。
作为病毒“复制机器”的核心，聚合酶在生成子代RNA的过程中涉及到多种构象变化，从而促进产物顺利合成，其中最重要的构象变化是从起始态到延伸态的转变。
此前的研究表明，聚合酶从起始状态进入到延伸状态时，酶活中心的两个关键结构元件——启动环（priming loop）和支撑螺旋（supporting helix）必须发生巨大的构象调整，才能保证产物链有足够的空间进行延伸。否则，就会与产物链发生空间位阻。
研究者通过改变冷冻电镜的制样条件，捕捉到了埃博拉病毒聚合酶处于延伸状态时的精细结构。他们发现，在处于延伸构象时，启动环完全缩回到加帽结构域，而支撑螺旋也会远离聚合酶的活性中心，从而为模板/产物双链RNA提供足够的空间进行延伸。
那么，病毒VP35蛋白如何与L聚合酶“共舞”呢？
研究发现，在病毒复制过程中，VP35会像“桥梁”一样，起到连接L蛋白和病毒RNP的功能。“当L聚合酶进行病毒基因组复制时，是以螺旋形的RNP为模板，而不是以裸露的RNA为模板，这时VP35主要行使的是分子伴侣功能，介导L聚合酶以RNP为单元进行复制。”施一说。
他向《中国科学报》解释，VP35四聚体除了中间的寡聚化结构域，两头分别有四个N端（氨基端）结构域和四个C端（羧基端）结构域，其中一个C端结合到L蛋白上，进一步稳定L聚合酶与VP35四聚体的结合，同时另外七个端会像“八爪鱼的触角”一样，帮助L聚合酶在RNP结构上发生滑动，以及结合单体状态下的病毒RNP蛋白，阻止其与宿主RNA发生非特异性相互作用，保证单体NP蛋白能够用于子代RNP的生成。
“如果没有VP35，L聚合酶蛋白就没法进行基因组复制和转录过程。”施一表示，如果能够阻断L蛋白和VP35的结合，病毒将无法复制。
洞见：指导药物设计与优化
开发能有效抑制埃博拉病毒的小分子药物一直是国际热点，也是难点。
施一表示，了解L-VP35复合物相互作用界面的分子细节，为进一步开发靶向聚合酶的药物提供了新的靶点以及重要指导信息。
据介绍，埃博拉病毒聚合酶活性结构域和加帽结构域与呼吸道合胞病毒（RSV）和狂犬病毒（RABV）等其他（基因组）不分节段的负链RNA病毒聚合酶结构相似，说明这类病毒聚合酶在进化过程中具有保守性。
值得注意的是，研究者指出，埃博拉病毒聚合酶的N端结构域区域具有一个丝状病毒特有的插入结构域，并在埃博拉病毒聚合酶发挥活性时是必不可少的，可成为潜在的抗病毒药物研发靶点。
此次研究中，研究团队还对百年老药苏拉明体外抗埃博拉病毒活性的分子机制进行了探索。
苏拉明是20世纪初由德国化学家保罗·埃利希首次分离出来的一种无嗅、无味的白色粉末，可溶于生理盐水中，后来被发现可用于治疗多种寄生虫病，从20世纪20年代初被广泛用于治疗非洲昏睡病和盘尾丝虫病等寄生虫病。近年来，科学家发现苏拉明具有抗新冠以及癌症活性。前期初步研究提示苏拉明也具有抗埃博拉病毒活性，但其作用机制不甚清楚。
研究人员通过体外酶活和细胞复制子实验，发现苏拉明能有效地抑制埃博拉病毒聚合酶活性，并进一步利用冷冻电镜技术解析了埃博拉病毒聚合酶与苏拉明的复合物结构，揭示苏拉明是通过结合在聚合酶的NTP进入通道，阻碍底物进入酶活中心而发挥抑制作用。苏拉明药物与L蛋白相互作用的分子细节，为进一步改造和优化苏拉明药物提供了关键参考信息。
“苏拉明是一种潜在的抗病毒药物，这项研究的一个亮点是解析L蛋白与苏拉明的复合物，这可以指导进一步的抗病毒药物设计。”该论文一位审稿人说。另一位同行评审人则表示，埃博拉病毒L蛋白结构信息的缺乏一直是该领域公认的空白，这项研究提供了重要的信息，有助于促进基于结构的抗病毒药物设计。https://t.cn/A6o7Cgr9
科学界一直想研制一款成本低、有利于推广的广谱性抗埃博拉病毒小分子药物，但却缺乏理论指导。埃博拉病毒聚合酶负责病毒基因组复制过程，且具有较高保守性，是研发广谱性药物的重要靶标。但埃博拉病毒聚合酶的分子量大、不稳定、易降解，其三维结构的解析一直是世界性难题。
现在，中国科学院微生物所高福院士团队和施一团队合作，首次解析了埃博拉病毒聚合酶复合物的三维结构，为从分子水平理解埃博拉病毒复制机制奠定了关键理论基础。他们还解析了老药苏拉明能有效抑制埃博拉病毒聚合酶活性的分子机制，为抗埃博拉病毒的药物开发提供了新的靶点和方向。相关研究9月28日发表于《自然》杂志。
现形：结构稳定的“复制机器”
埃博拉病毒病是由埃博拉病毒引起的烈性急性传染病，主要在人或灵长目动物之间传播。自1976年首次在非洲扎伊尔和苏丹被发现后，埃博拉病毒已在非洲肆虐了近50年，暴发过30多次，造成数万人死亡，病死率最高可达90%。
其中，2014-2016年暴发于西非国家的埃博拉疫情，是有史以来最严重的一次，共导致约2.9万人感染，超过1.1万人死亡。2018至2020年暴发于刚果民主共和国的埃博拉疫情也导致3481人感染，2299人死亡。2021年在西非国家几内亚再次发现埃博拉病毒活跃迹象，提示病毒可能存在潜伏感染。
这些数据说明，对埃博拉病毒仍需加强科学研究。
目前，已有两款上市的扎伊尔型埃博拉病毒抗体药物，其作用靶点是埃博拉病毒表面刺突糖蛋白（GP）。
“已上市的抗体药物具有特异性，不能用于治疗其他类型埃博拉病毒以及马尔堡病毒等丝状病毒。此外，病毒表面的GP蛋白在宿主免疫压力下也容易发生免疫逃逸，有可能造成抗体药物效果变差甚至无效。”论文通讯作者施一对《中国科学报》说。
此外，他表示，由于抗体药物制造成本比较高，需要低温储存，不利于在非洲地区普及推广使用。开发有效安全的广谱性抗病毒小分子药物是应对不同类型埃博拉病毒和其他丝状病毒感染的重要研究方向。
科学家已经发现，埃博拉病毒基因组的转录与复制过程由病毒聚合酶蛋白L和其他辅助蛋白形成的复合物来共同完成。由于聚合酶复合物在不同的丝状病毒中具有高度保守性，是非常理想的广谱性抗病毒药物开发靶点。
此前的研究还发现瑞德西韦和法比拉韦，这两个针对埃博拉病毒聚合酶的核苷类小分子药物具有良好的体外抗病毒活性。然而，其临床效果却并不理想。目前，临床上尚未有批准可用于治疗埃博拉病毒感染的小分子药物。
那么，现有的靶向聚合酶药物如何进行结构优化？能否针对聚合酶保守位点开发新的药物来治疗埃博拉病毒病？
回答这些问题，迫切要求研究人员弄清楚埃博拉病毒的复制机制。
埃博拉病毒属于丝状病毒科，基因组为不分节段的负链RNA，长约19 kb，包含7个开放阅读框。过去近10年，科学家对这种病毒的复杂结构已经有了一些了解，比如它的RNA基因组被核蛋白（NP）包裹，形成核糖核蛋白复合体（RNP），进一步与聚合酶蛋白（L）、病毒辅助蛋白（VP35）、转录激活蛋白（VP30）和核衣壳相关蛋白（VP24）结合，形成螺旋状核衣壳结构，并被基质蛋白（VP40）环绕，进一步与病毒表面GP蛋白形成完整病毒颗粒。
解析埃博拉病毒聚合酶的三维结构却是全球病毒学家面临的一个挑战。经过多年的尝试摸索，施一与高福合作研究团队成功表达纯化获得了埃博拉病毒聚合酶复合物蛋白（L-VP35复合物），并利用冷冻电镜技术解析其高分辨率三维结构。他们发现，埃博拉病毒的聚合酶L蛋白会与VP35蛋白四聚体形成稳定的复合物，进行病毒基因组复制和转录。
那么，L-VP35聚合酶复合物如何介导这一功能呢？研究团队在原子层面对这个问题进行了深入探索。
入微：揭开“共舞”机制
通过深入观察，研究团队对聚合酶复合物的动态构象变化有了微观水平的了解。
作为病毒“复制机器”的核心，聚合酶在生成子代RNA的过程中涉及到多种构象变化，从而促进产物顺利合成，其中最重要的构象变化是从起始态到延伸态的转变。
此前的研究表明，聚合酶从起始状态进入到延伸状态时，酶活中心的两个关键结构元件——启动环（priming loop）和支撑螺旋（supporting helix）必须发生巨大的构象调整，才能保证产物链有足够的空间进行延伸。否则，就会与产物链发生空间位阻。
研究者通过改变冷冻电镜的制样条件，捕捉到了埃博拉病毒聚合酶处于延伸状态时的精细结构。他们发现，在处于延伸构象时，启动环完全缩回到加帽结构域，而支撑螺旋也会远离聚合酶的活性中心，从而为模板/产物双链RNA提供足够的空间进行延伸。
那么，病毒VP35蛋白如何与L聚合酶“共舞”呢？
研究发现，在病毒复制过程中，VP35会像“桥梁”一样，起到连接L蛋白和病毒RNP的功能。“当L聚合酶进行病毒基因组复制时，是以螺旋形的RNP为模板，而不是以裸露的RNA为模板，这时VP35主要行使的是分子伴侣功能，介导L聚合酶以RNP为单元进行复制。”施一说。
他向《中国科学报》解释，VP35四聚体除了中间的寡聚化结构域，两头分别有四个N端（氨基端）结构域和四个C端（羧基端）结构域，其中一个C端结合到L蛋白上，进一步稳定L聚合酶与VP35四聚体的结合，同时另外七个端会像“八爪鱼的触角”一样，帮助L聚合酶在RNP结构上发生滑动，以及结合单体状态下的病毒RNP蛋白，阻止其与宿主RNA发生非特异性相互作用，保证单体NP蛋白能够用于子代RNP的生成。
“如果没有VP35，L聚合酶蛋白就没法进行基因组复制和转录过程。”施一表示，如果能够阻断L蛋白和VP35的结合，病毒将无法复制。
洞见：指导药物设计与优化
开发能有效抑制埃博拉病毒的小分子药物一直是国际热点，也是难点。
施一表示，了解L-VP35复合物相互作用界面的分子细节，为进一步开发靶向聚合酶的药物提供了新的靶点以及重要指导信息。
据介绍，埃博拉病毒聚合酶活性结构域和加帽结构域与呼吸道合胞病毒（RSV）和狂犬病毒（RABV）等其他（基因组）不分节段的负链RNA病毒聚合酶结构相似，说明这类病毒聚合酶在进化过程中具有保守性。
值得注意的是，研究者指出，埃博拉病毒聚合酶的N端结构域区域具有一个丝状病毒特有的插入结构域，并在埃博拉病毒聚合酶发挥活性时是必不可少的，可成为潜在的抗病毒药物研发靶点。
此次研究中，研究团队还对百年老药苏拉明体外抗埃博拉病毒活性的分子机制进行了探索。
苏拉明是20世纪初由德国化学家保罗·埃利希首次分离出来的一种无嗅、无味的白色粉末，可溶于生理盐水中，后来被发现可用于治疗多种寄生虫病，从20世纪20年代初被广泛用于治疗非洲昏睡病和盘尾丝虫病等寄生虫病。近年来，科学家发现苏拉明具有抗新冠以及癌症活性。前期初步研究提示苏拉明也具有抗埃博拉病毒活性，但其作用机制不甚清楚。
研究人员通过体外酶活和细胞复制子实验，发现苏拉明能有效地抑制埃博拉病毒聚合酶活性，并进一步利用冷冻电镜技术解析了埃博拉病毒聚合酶与苏拉明的复合物结构，揭示苏拉明是通过结合在聚合酶的NTP进入通道，阻碍底物进入酶活中心而发挥抑制作用。苏拉明药物与L蛋白相互作用的分子细节，为进一步改造和优化苏拉明药物提供了关键参考信息。
“苏拉明是一种潜在的抗病毒药物，这项研究的一个亮点是解析L蛋白与苏拉明的复合物，这可以指导进一步的抗病毒药物设计。”该论文一位审稿人说。另一位同行评审人则表示，埃博拉病毒L蛋白结构信息的缺乏一直是该领域公认的空白，这项研究提供了重要的信息，有助于促进基于结构的抗病毒药物设计。https://t.cn/A6o7Cgr9
【泰安榜样丨“齐鲁最美职工”公海云：25载扎根一线 书写电力人奉献华章】
“从事电力服务20多年，我深知自己身上承担的不仅是安全供电保障的重任，更是‘以电连心’的相互信任与关爱。这份沉甸甸的荣誉既是对我的肯定，也是我继续前进的动力。”近日，国网泰安供电公司泰山供电中心泰山低压客户服务一班班长公海云荣膺2022年“齐鲁最美职工”荣誉称号，公海云在激动之余深感任重道远。自1997年参加电力系统工作以来，公海云秉承“巾帼不让须眉”的信念，坚守一线25年，从一名青涩稚嫩的女电工成长为公司第一位供电班女班（所）长，用实际行动书写电力人奉献华章。
冲锋在前，她是守护万家灯火的“铁娘子”
27日上午，当记者再次见到“老熟人”公海云时，发现她似乎比原来黑了一点。面对记者的玩笑话，公海云笑了笑，然后说：“可能夏天抢修比较多吧。”
刚刚过去的这个夏天，对于公海云和她所在的班组来说，漫长且难熬。今年夏天跟往年有所不同，高温天气来得早，湿热天气持续时间长，伴随而来的便是用电负荷的猛增。“今年夏天，是供电抢修最频繁、难度最大的一个夏天。”公海云介绍，今年夏天，尤其是晚间用电高峰期，因线路负荷过载造成跳闸的供电故障每天都在发生，为及时恢复用电，他们几乎每天都要抢修到凌晨，忙到凌晨三四时也是常有的事。“那段时间真挺难的，其实我也有些崩溃，但在班组成员面前，我要表现得很坚强，要不断地安慰、鼓励大家共同克服困难。”公海云说。
记者了解到，公海云所在的低压一班辖区内老旧小区多、沿街门头房多，面临的抢修任务自然也多。作为泰安供电公司有史以来第一位女所长，公海云深知只有付出更多努力才不愧对“女所长”这个称谓，她把“唯一”当成一种压力，更当成一种动力。在平时的工作中，她以身作则，冲锋在前。
2021年1月，我市遭遇了近50年罕见的“超级”寒潮，当市民在温暖光亮的家中取暖御寒时，公海云和她的同事们却一直奔波在抢修现场。2021年1月12日晚上8时许，虎山路一带突发停电，接到调度中心指令后，公海云立马带上班组抢修队伍赶赴现场。经过现场紧急勘验，公海云确认是由于线路老化负荷过高造成的突发短路。看到市民眼中焦急又期盼的目光，公海云立即组织抢修队伍展开电线更换工作。工作人员冒着严寒爬上电线杆展开抢修，公海云举着手电筒为同事照明，经过近3个小时的抢修，小区内的灯光重新亮起，公海云长舒一口气。
类似的抢修，公海云每年都要经历很多次，虽然已经成为所长，但她却从未停下脚步，只要没有别的任务，她几乎必到现场。“我也是从一线一步步干过来的，我深知他们比我更辛苦，如果情况允许，我愿意每次都陪在他们身边，有我在，他们也会更安心。”公海云说。公海云用实际行动感染着周围的同事们。“我来这儿工作半年多了，在我心里，公所无论在生活上还是工作上，都给我们树立了榜样，生活上对我们无微不至地照顾，工作上极其认真负责，不管是夜间值班还是现场抢修，她都冲在前，真正担起了电力人的使命和责任。”低压一班台区经理张淇告诉记者。
“愣小子”公海云是班组的“定海神针”
2003年，公海云正式成为一名走街串巷的“女电工”，每天的风吹日晒让正值花样年华的她变成了“黑包公”。“看着镜子里的自己，委屈、不甘伴随眼泪喷涌而出，站在身后的父亲却淡淡地说，做人贵在踏实，做好本分，才能干一行爱一行。”公海云告诉记者，父亲简单的几句话让她受益至今。
在电力系统，供电所所长是一份苦差事，面对着辖区万千百姓，干的都是脏活累活，但公海云在所长的岗位上一干就是十几年。工作中，她带头冲锋，凭借着一腔热血，带领同事们攻克了一个又一个难关。
提起打击违约窃电用电、治理线损工作，同事们总会用“愣”字来形容当时的公海云。这种“愣”，是公海云对工作一丝不苟，坚守底线，绝不向困难与威胁妥协的态度。查处窃电，工作繁琐难度大不说，更是经常会遭到用电单位及个人用户的横加阻拦、恶语相向甚至攻击威胁。2018年，接过“军令状”的公海云就像初生牛犊不怕虎的“愣小子”，一头扎进摸查工作中。“记得当时正是夏天，天气酷热，我带着12名工作人员按照高损台区的损耗程度逐一‘排雷’，看接线、顺电缆、测表计，几乎从早忙到晚。”公海云回忆，从平地到楼顶、从大路到夹缝、从地下室到下水道，她和她的团队是平地上的“游击队”、高空中的“蜘蛛侠”，所到之处只要有窃电嫌疑就会一查到底，若查证属实，将严肃追究。
在客户服务方面，公海云是同事口中的“老母鸡”，客户不分群体、老幼，在她心里都是“自己人”。用她的话说，泰城中心7.3万个高低压客户与她荣辱与共、唇齿相依。每个小区的位置、规模、客户数量、供电线路设备状况以及分属社区甚至物业公司，公海云都了如指掌。
2020年初，一场突如其来的新冠肺炎疫情阻挡了人们出行的脚步，也打乱了企业的正常生产和经营秩序。根据公司工作部署，公海云始终坚守一线，用实际行动亮身份、亮职责、亮使命。公海云主动对接所辖区域的28个社区，积极收集用电方面的问题及需求，与社区共同筑牢安全“防疫墙”。她与供电网格化驻地内的社区居委会并肩抗疫，为社区年纪大、行动不便的孤寡老人等帮忙购买蔬菜、水果等物品，第一时间处理供电辖区内各防疫点的用电难题。
在家过节不敢想，对女儿时常感到愧疚
“干我们这一行，心里对家人都有着诸多亏欠，即使在孩子生病的夜里，抢修电话来了，我们也得冲到一线，不是说自己有多伟大，而是我们知道，黑夜中有千千万万的用电客户、有千千万万个像我女儿一样的孩子在等待着光亮。”聊到自己的家人，公海云表露出女强人温柔的一面，对家庭尤其是对女儿，她时常感到愧疚。
公海云告诉记者，自从当上供电所所长，她几乎没有在家过过一个节。十几年来，除夕夜都是在单位值班中度过。“女儿今年8岁了，我还没陪她过过一次除夕夜，现在她对除夕的概念还很陌生。”公海云补充说，丈夫有时候会向女儿展示她在工作中获得的一些证书、奖章等，但每次女儿都会嘟着小嘴来一句“有什么了不起的”。公海云略显苦涩地笑了笑：“女儿这是嫌我陪伴的时间短故意叫板呢。”
作为泰安供电公司基层一线唯一一名女性供电所所长，公海云身上有着诸多闪光点。在同事眼中，她是说一不二的“铁娘子”；在居民眼中，她是贴心的“小公所长”；在朋友眼中，她是风风火火的“女汉子”。而在她心中，她只是千千万万基层供电人中普通的一员，坚守岗位做好服务是她的分内之事。
25载光阴荏苒，不变的是她作为电力人的初心与承诺。公海云坚守在平凡的岗位上，凭着一股“巾帼不让须眉”的闯劲，从一名青涩的少女成长为现在的“女汉子”，从一名稚嫩的共青团员成长为一名光荣的共产党员，她在奉献中践行着“人民电业为人民”的忠诚信念，用一颗奉献之心照亮身边所有的人，为电力客户送去光明和温暖。
泰安日报社·最泰安全媒体记者：孙文志
“从事电力服务20多年，我深知自己身上承担的不仅是安全供电保障的重任，更是‘以电连心’的相互信任与关爱。这份沉甸甸的荣誉既是对我的肯定，也是我继续前进的动力。”近日，国网泰安供电公司泰山供电中心泰山低压客户服务一班班长公海云荣膺2022年“齐鲁最美职工”荣誉称号，公海云在激动之余深感任重道远。自1997年参加电力系统工作以来，公海云秉承“巾帼不让须眉”的信念，坚守一线25年，从一名青涩稚嫩的女电工成长为公司第一位供电班女班（所）长，用实际行动书写电力人奉献华章。
冲锋在前，她是守护万家灯火的“铁娘子”
27日上午，当记者再次见到“老熟人”公海云时，发现她似乎比原来黑了一点。面对记者的玩笑话，公海云笑了笑，然后说：“可能夏天抢修比较多吧。”
刚刚过去的这个夏天，对于公海云和她所在的班组来说，漫长且难熬。今年夏天跟往年有所不同，高温天气来得早，湿热天气持续时间长，伴随而来的便是用电负荷的猛增。“今年夏天，是供电抢修最频繁、难度最大的一个夏天。”公海云介绍，今年夏天，尤其是晚间用电高峰期，因线路负荷过载造成跳闸的供电故障每天都在发生，为及时恢复用电，他们几乎每天都要抢修到凌晨，忙到凌晨三四时也是常有的事。“那段时间真挺难的，其实我也有些崩溃，但在班组成员面前，我要表现得很坚强，要不断地安慰、鼓励大家共同克服困难。”公海云说。
记者了解到，公海云所在的低压一班辖区内老旧小区多、沿街门头房多，面临的抢修任务自然也多。作为泰安供电公司有史以来第一位女所长，公海云深知只有付出更多努力才不愧对“女所长”这个称谓，她把“唯一”当成一种压力，更当成一种动力。在平时的工作中，她以身作则，冲锋在前。
2021年1月，我市遭遇了近50年罕见的“超级”寒潮，当市民在温暖光亮的家中取暖御寒时，公海云和她的同事们却一直奔波在抢修现场。2021年1月12日晚上8时许，虎山路一带突发停电，接到调度中心指令后，公海云立马带上班组抢修队伍赶赴现场。经过现场紧急勘验，公海云确认是由于线路老化负荷过高造成的突发短路。看到市民眼中焦急又期盼的目光，公海云立即组织抢修队伍展开电线更换工作。工作人员冒着严寒爬上电线杆展开抢修，公海云举着手电筒为同事照明，经过近3个小时的抢修，小区内的灯光重新亮起，公海云长舒一口气。
类似的抢修，公海云每年都要经历很多次，虽然已经成为所长，但她却从未停下脚步，只要没有别的任务，她几乎必到现场。“我也是从一线一步步干过来的，我深知他们比我更辛苦，如果情况允许，我愿意每次都陪在他们身边，有我在，他们也会更安心。”公海云说。公海云用实际行动感染着周围的同事们。“我来这儿工作半年多了，在我心里，公所无论在生活上还是工作上，都给我们树立了榜样，生活上对我们无微不至地照顾，工作上极其认真负责，不管是夜间值班还是现场抢修，她都冲在前，真正担起了电力人的使命和责任。”低压一班台区经理张淇告诉记者。
“愣小子”公海云是班组的“定海神针”
2003年，公海云正式成为一名走街串巷的“女电工”，每天的风吹日晒让正值花样年华的她变成了“黑包公”。“看着镜子里的自己，委屈、不甘伴随眼泪喷涌而出，站在身后的父亲却淡淡地说，做人贵在踏实，做好本分，才能干一行爱一行。”公海云告诉记者，父亲简单的几句话让她受益至今。
在电力系统，供电所所长是一份苦差事，面对着辖区万千百姓，干的都是脏活累活，但公海云在所长的岗位上一干就是十几年。工作中，她带头冲锋，凭借着一腔热血，带领同事们攻克了一个又一个难关。
提起打击违约窃电用电、治理线损工作，同事们总会用“愣”字来形容当时的公海云。这种“愣”，是公海云对工作一丝不苟，坚守底线，绝不向困难与威胁妥协的态度。查处窃电，工作繁琐难度大不说，更是经常会遭到用电单位及个人用户的横加阻拦、恶语相向甚至攻击威胁。2018年，接过“军令状”的公海云就像初生牛犊不怕虎的“愣小子”，一头扎进摸查工作中。“记得当时正是夏天，天气酷热，我带着12名工作人员按照高损台区的损耗程度逐一‘排雷’，看接线、顺电缆、测表计，几乎从早忙到晚。”公海云回忆，从平地到楼顶、从大路到夹缝、从地下室到下水道，她和她的团队是平地上的“游击队”、高空中的“蜘蛛侠”，所到之处只要有窃电嫌疑就会一查到底，若查证属实，将严肃追究。
在客户服务方面，公海云是同事口中的“老母鸡”，客户不分群体、老幼，在她心里都是“自己人”。用她的话说，泰城中心7.3万个高低压客户与她荣辱与共、唇齿相依。每个小区的位置、规模、客户数量、供电线路设备状况以及分属社区甚至物业公司，公海云都了如指掌。
2020年初，一场突如其来的新冠肺炎疫情阻挡了人们出行的脚步，也打乱了企业的正常生产和经营秩序。根据公司工作部署，公海云始终坚守一线，用实际行动亮身份、亮职责、亮使命。公海云主动对接所辖区域的28个社区，积极收集用电方面的问题及需求，与社区共同筑牢安全“防疫墙”。她与供电网格化驻地内的社区居委会并肩抗疫，为社区年纪大、行动不便的孤寡老人等帮忙购买蔬菜、水果等物品，第一时间处理供电辖区内各防疫点的用电难题。
在家过节不敢想，对女儿时常感到愧疚
“干我们这一行，心里对家人都有着诸多亏欠，即使在孩子生病的夜里，抢修电话来了，我们也得冲到一线，不是说自己有多伟大，而是我们知道，黑夜中有千千万万的用电客户、有千千万万个像我女儿一样的孩子在等待着光亮。”聊到自己的家人，公海云表露出女强人温柔的一面，对家庭尤其是对女儿，她时常感到愧疚。
公海云告诉记者，自从当上供电所所长，她几乎没有在家过过一个节。十几年来，除夕夜都是在单位值班中度过。“女儿今年8岁了，我还没陪她过过一次除夕夜，现在她对除夕的概念还很陌生。”公海云补充说，丈夫有时候会向女儿展示她在工作中获得的一些证书、奖章等，但每次女儿都会嘟着小嘴来一句“有什么了不起的”。公海云略显苦涩地笑了笑：“女儿这是嫌我陪伴的时间短故意叫板呢。”
作为泰安供电公司基层一线唯一一名女性供电所所长，公海云身上有着诸多闪光点。在同事眼中，她是说一不二的“铁娘子”；在居民眼中，她是贴心的“小公所长”；在朋友眼中，她是风风火火的“女汉子”。而在她心中，她只是千千万万基层供电人中普通的一员，坚守岗位做好服务是她的分内之事。
25载光阴荏苒，不变的是她作为电力人的初心与承诺。公海云坚守在平凡的岗位上，凭着一股“巾帼不让须眉”的闯劲，从一名青涩的少女成长为现在的“女汉子”，从一名稚嫩的共青团员成长为一名光荣的共产党员，她在奉献中践行着“人民电业为人民”的忠诚信念，用一颗奉献之心照亮身边所有的人，为电力客户送去光明和温暖。
泰安日报社·最泰安全媒体记者：孙文志
【揭开埃博拉病毒“复制机器”的面纱】今年9月，非洲乌干达再次出现新的埃博拉疫情。这意味着埃博拉病毒这把“达摩克利斯之剑”依然悬在头顶，时刻威胁着人们的健康。
科学界一直想研制一款成本低、有利于推广的广谱性抗埃博拉病毒小分子药物，但却缺乏理论指导。埃博拉病毒聚合酶负责病毒基因组复制过程，且具有较高保守性，是研发广谱性药物的重要靶标。但埃博拉病毒聚合酶的分子量大、不稳定、易降解，其三维结构的解析一直是世界性难题。
现在，中国科学院微生物所高福院士团队和施一团队合作，首次解析了埃博拉病毒聚合酶复合物的三维结构，为从分子水平理解埃博拉病毒复制机制奠定了关键理论基础。他们还解析了老药苏拉明能有效抑制埃博拉病毒聚合酶活性的分子机制，为抗埃博拉病毒的药物开发提供了新的靶点和方向。相关研究9月28日发表于《自然》杂志。
现形：结构稳定的“复制机器”
埃博拉病毒病是由埃博拉病毒引起的烈性急性传染病，主要在人或灵长目动物之间传播。自1976年首次在非洲扎伊尔和苏丹被发现后，埃博拉病毒已在非洲肆虐了近50年，暴发过30多次，造成数万人死亡，病死率最高可达90%。
其中，2014-2016年暴发于西非国家的埃博拉疫情，是有史以来最严重的一次，共导致约2.9万人感染，超过1.1万人死亡。2018至2020年暴发于刚果民主共和国的埃博拉疫情也导致3481人感染，2299人死亡。2021年在西非国家几内亚再次发现埃博拉病毒活跃迹象，提示病毒可能存在潜伏感染。
这些数据说明，对埃博拉病毒仍需加强科学研究。
目前，已有两款上市的扎伊尔型埃博拉病毒抗体药物，其作用靶点是埃博拉病毒表面刺突糖蛋白（GP）。
“已上市的抗体药物具有特异性，不能用于治疗其他类型埃博拉病毒以及马尔堡病毒等丝状病毒。此外，病毒表面的GP蛋白在宿主免疫压力下也容易发生免疫逃逸，有可能造成抗体药物效果变差甚至无效。”论文通讯作者施一对《中国科学报》说。
此外，他表示，由于抗体药物制造成本比较高，需要低温储存，不利于在非洲地区普及推广使用。开发有效安全的广谱性抗病毒小分子药物是应对不同类型埃博拉病毒和其他丝状病毒感染的重要研究方向。
科学家已经发现，埃博拉病毒基因组的转录与复制过程由病毒聚合酶蛋白L和其他辅助蛋白形成的复合物来共同完成。由于聚合酶复合物在不同的丝状病毒中具有高度保守性，是非常理想的广谱性抗病毒药物开发靶点。
此前的研究还发现瑞德西韦和法比拉韦，这两个针对埃博拉病毒聚合酶的核苷类小分子药物具有良好的体外抗病毒活性。然而，其临床效果却并不理想。目前，临床上尚未有批准可用于治疗埃博拉病毒感染的小分子药物。
那么，现有的靶向聚合酶药物如何进行结构优化？能否针对聚合酶保守位点开发新的药物来治疗埃博拉病毒病？
回答这些问题，迫切要求研究人员弄清楚埃博拉病毒的复制机制。
埃博拉病毒属于丝状病毒科，基因组为不分节段的负链RNA，长约19 kb，包含7个开放阅读框。过去近10年，科学家对这种病毒的复杂结构已经有了一些了解，比如它的RNA基因组被核蛋白（NP）包裹，形成核糖核蛋白复合体（RNP），进一步与聚合酶蛋白（L）、病毒辅助蛋白（VP35）、转录激活蛋白（VP30）和核衣壳相关蛋白（VP24）结合，形成螺旋状核衣壳结构，并被基质蛋白（VP40）环绕，进一步与病毒表面GP蛋白形成完整病毒颗粒。
解析埃博拉病毒聚合酶的三维结构却是全球病毒学家面临的一个挑战。经过多年的尝试摸索，施一与高福合作研究团队成功表达纯化获得了埃博拉病毒聚合酶复合物蛋白（L-VP35复合物），并利用冷冻电镜技术解析其高分辨率三维结构。他们发现，埃博拉病毒的聚合酶L蛋白会与VP35蛋白四聚体形成稳定的复合物，进行病毒基因组复制和转录。
那么，L-VP35聚合酶复合物如何介导这一功能呢？研究团队在原子层面对这个问题进行了深入探索。
入微：揭开“共舞”机制
通过深入观察，研究团队对聚合酶复合物的动态构象变化有了微观水平的了解。
作为病毒“复制机器”的核心，聚合酶在生成子代RNA的过程中涉及到多种构象变化，从而促进产物顺利合成，其中最重要的构象变化是从起始态到延伸态的转变。
此前的研究表明，聚合酶从起始状态进入到延伸状态时，酶活中心的两个关键结构元件——启动环（priming loop）和支撑螺旋（supporting helix）必须发生巨大的构象调整，才能保证产物链有足够的空间进行延伸。否则，就会与产物链发生空间位阻。
研究者通过改变冷冻电镜的制样条件，捕捉到了埃博拉病毒聚合酶处于延伸状态时的精细结构。他们发现，在处于延伸构象时，启动环完全缩回到加帽结构域，而支撑螺旋也会远离聚合酶的活性中心，从而为模板/产物双链RNA提供足够的空间进行延伸。
那么，病毒VP35蛋白如何与L聚合酶“共舞”呢？
研究发现，在病毒复制过程中，VP35会像“桥梁”一样，起到连接L蛋白和病毒RNP的功能。“当L聚合酶进行病毒基因组复制时，是以螺旋形的RNP为模板，而不是以裸露的RNA为模板，这时VP35主要行使的是分子伴侣功能，介导L聚合酶以RNP为单元进行复制。”施一说。
他向《中国科学报》解释，VP35四聚体除了中间的寡聚化结构域，两头分别有四个N端（氨基端）结构域和四个C端（羧基端）结构域，其中一个C端结合到L蛋白上，进一步稳定L聚合酶与VP35四聚体的结合，同时另外七个端会像“八爪鱼的触角”一样，帮助L聚合酶在RNP结构上发生滑动，以及结合单体状态下的病毒RNP蛋白，阻止其与宿主RNA发生非特异性相互作用，保证单体NP蛋白能够用于子代RNP的生成。
“如果没有VP35，L聚合酶蛋白就没法进行基因组复制和转录过程。”施一表示，如果能够阻断L蛋白和VP35的结合，病毒将无法复制。
洞见：指导药物设计与优化
开发能有效抑制埃博拉病毒的小分子药物一直是国际热点，也是难点。
施一表示，了解L-VP35复合物相互作用界面的分子细节，为进一步开发靶向聚合酶的药物提供了新的靶点以及重要指导信息。
据介绍，埃博拉病毒聚合酶活性结构域和加帽结构域与呼吸道合胞病毒（RSV）和狂犬病毒（RABV）等其他（基因组）不分节段的负链RNA病毒聚合酶结构相似，说明这类病毒聚合酶在进化过程中具有保守性。
值得注意的是，研究者指出，埃博拉病毒聚合酶的N端结构域区域具有一个丝状病毒特有的插入结构域，并在埃博拉病毒聚合酶发挥活性时是必不可少的，可成为潜在的抗病毒药物研发靶点。
此次研究中，研究团队还对百年老药苏拉明体外抗埃博拉病毒活性的分子机制进行了探索。
苏拉明是20世纪初由德国化学家保罗·埃利希首次分离出来的一种无嗅、无味的白色粉末，可溶于生理盐水中，后来被发现可用于治疗多种寄生虫病，从20世纪20年代初被广泛用于治疗非洲昏睡病和盘尾丝虫病等寄生虫病。近年来，科学家发现苏拉明具有抗新冠以及癌症活性。前期初步研究提示苏拉明也具有抗埃博拉病毒活性，但其作用机制不甚清楚。
研究人员通过体外酶活和细胞复制子实验，发现苏拉明能有效地抑制埃博拉病毒聚合酶活性，并进一步利用冷冻电镜技术解析了埃博拉病毒聚合酶与苏拉明的复合物结构，揭示苏拉明是通过结合在聚合酶的NTP进入通道，阻碍底物进入酶活中心而发挥抑制作用。苏拉明药物与L蛋白相互作用的分子细节，为进一步改造和优化苏拉明药物提供了关键参考信息。
“苏拉明是一种潜在的抗病毒药物，这项研究的一个亮点是解析L蛋白与苏拉明的复合物，这可以指导进一步的抗病毒药物设计。”该论文一位审稿人说。另一位同行评审人则表示，埃博拉病毒L蛋白结构信息的缺乏一直是该领域公认的空白，这项研究提供了重要的信息，有助于促进基于结构的抗病毒药物设计。https://t.cn/A6o7Cgr9
科学界一直想研制一款成本低、有利于推广的广谱性抗埃博拉病毒小分子药物，但却缺乏理论指导。埃博拉病毒聚合酶负责病毒基因组复制过程，且具有较高保守性，是研发广谱性药物的重要靶标。但埃博拉病毒聚合酶的分子量大、不稳定、易降解，其三维结构的解析一直是世界性难题。
现在，中国科学院微生物所高福院士团队和施一团队合作，首次解析了埃博拉病毒聚合酶复合物的三维结构，为从分子水平理解埃博拉病毒复制机制奠定了关键理论基础。他们还解析了老药苏拉明能有效抑制埃博拉病毒聚合酶活性的分子机制，为抗埃博拉病毒的药物开发提供了新的靶点和方向。相关研究9月28日发表于《自然》杂志。
现形：结构稳定的“复制机器”
埃博拉病毒病是由埃博拉病毒引起的烈性急性传染病，主要在人或灵长目动物之间传播。自1976年首次在非洲扎伊尔和苏丹被发现后，埃博拉病毒已在非洲肆虐了近50年，暴发过30多次，造成数万人死亡，病死率最高可达90%。
其中，2014-2016年暴发于西非国家的埃博拉疫情，是有史以来最严重的一次，共导致约2.9万人感染，超过1.1万人死亡。2018至2020年暴发于刚果民主共和国的埃博拉疫情也导致3481人感染，2299人死亡。2021年在西非国家几内亚再次发现埃博拉病毒活跃迹象，提示病毒可能存在潜伏感染。
这些数据说明，对埃博拉病毒仍需加强科学研究。
目前，已有两款上市的扎伊尔型埃博拉病毒抗体药物，其作用靶点是埃博拉病毒表面刺突糖蛋白（GP）。
“已上市的抗体药物具有特异性，不能用于治疗其他类型埃博拉病毒以及马尔堡病毒等丝状病毒。此外，病毒表面的GP蛋白在宿主免疫压力下也容易发生免疫逃逸，有可能造成抗体药物效果变差甚至无效。”论文通讯作者施一对《中国科学报》说。
此外，他表示，由于抗体药物制造成本比较高，需要低温储存，不利于在非洲地区普及推广使用。开发有效安全的广谱性抗病毒小分子药物是应对不同类型埃博拉病毒和其他丝状病毒感染的重要研究方向。
科学家已经发现，埃博拉病毒基因组的转录与复制过程由病毒聚合酶蛋白L和其他辅助蛋白形成的复合物来共同完成。由于聚合酶复合物在不同的丝状病毒中具有高度保守性，是非常理想的广谱性抗病毒药物开发靶点。
此前的研究还发现瑞德西韦和法比拉韦，这两个针对埃博拉病毒聚合酶的核苷类小分子药物具有良好的体外抗病毒活性。然而，其临床效果却并不理想。目前，临床上尚未有批准可用于治疗埃博拉病毒感染的小分子药物。
那么，现有的靶向聚合酶药物如何进行结构优化？能否针对聚合酶保守位点开发新的药物来治疗埃博拉病毒病？
回答这些问题，迫切要求研究人员弄清楚埃博拉病毒的复制机制。
埃博拉病毒属于丝状病毒科，基因组为不分节段的负链RNA，长约19 kb，包含7个开放阅读框。过去近10年，科学家对这种病毒的复杂结构已经有了一些了解，比如它的RNA基因组被核蛋白（NP）包裹，形成核糖核蛋白复合体（RNP），进一步与聚合酶蛋白（L）、病毒辅助蛋白（VP35）、转录激活蛋白（VP30）和核衣壳相关蛋白（VP24）结合，形成螺旋状核衣壳结构，并被基质蛋白（VP40）环绕，进一步与病毒表面GP蛋白形成完整病毒颗粒。
解析埃博拉病毒聚合酶的三维结构却是全球病毒学家面临的一个挑战。经过多年的尝试摸索，施一与高福合作研究团队成功表达纯化获得了埃博拉病毒聚合酶复合物蛋白（L-VP35复合物），并利用冷冻电镜技术解析其高分辨率三维结构。他们发现，埃博拉病毒的聚合酶L蛋白会与VP35蛋白四聚体形成稳定的复合物，进行病毒基因组复制和转录。
那么，L-VP35聚合酶复合物如何介导这一功能呢？研究团队在原子层面对这个问题进行了深入探索。
入微：揭开“共舞”机制
通过深入观察，研究团队对聚合酶复合物的动态构象变化有了微观水平的了解。
作为病毒“复制机器”的核心，聚合酶在生成子代RNA的过程中涉及到多种构象变化，从而促进产物顺利合成，其中最重要的构象变化是从起始态到延伸态的转变。
此前的研究表明，聚合酶从起始状态进入到延伸状态时，酶活中心的两个关键结构元件——启动环（priming loop）和支撑螺旋（supporting helix）必须发生巨大的构象调整，才能保证产物链有足够的空间进行延伸。否则，就会与产物链发生空间位阻。
研究者通过改变冷冻电镜的制样条件，捕捉到了埃博拉病毒聚合酶处于延伸状态时的精细结构。他们发现，在处于延伸构象时，启动环完全缩回到加帽结构域，而支撑螺旋也会远离聚合酶的活性中心，从而为模板/产物双链RNA提供足够的空间进行延伸。
那么，病毒VP35蛋白如何与L聚合酶“共舞”呢？
研究发现，在病毒复制过程中，VP35会像“桥梁”一样，起到连接L蛋白和病毒RNP的功能。“当L聚合酶进行病毒基因组复制时，是以螺旋形的RNP为模板，而不是以裸露的RNA为模板，这时VP35主要行使的是分子伴侣功能，介导L聚合酶以RNP为单元进行复制。”施一说。
他向《中国科学报》解释，VP35四聚体除了中间的寡聚化结构域，两头分别有四个N端（氨基端）结构域和四个C端（羧基端）结构域，其中一个C端结合到L蛋白上，进一步稳定L聚合酶与VP35四聚体的结合，同时另外七个端会像“八爪鱼的触角”一样，帮助L聚合酶在RNP结构上发生滑动，以及结合单体状态下的病毒RNP蛋白，阻止其与宿主RNA发生非特异性相互作用，保证单体NP蛋白能够用于子代RNP的生成。
“如果没有VP35，L聚合酶蛋白就没法进行基因组复制和转录过程。”施一表示，如果能够阻断L蛋白和VP35的结合，病毒将无法复制。
洞见：指导药物设计与优化
开发能有效抑制埃博拉病毒的小分子药物一直是国际热点，也是难点。
施一表示，了解L-VP35复合物相互作用界面的分子细节，为进一步开发靶向聚合酶的药物提供了新的靶点以及重要指导信息。
据介绍，埃博拉病毒聚合酶活性结构域和加帽结构域与呼吸道合胞病毒（RSV）和狂犬病毒（RABV）等其他（基因组）不分节段的负链RNA病毒聚合酶结构相似，说明这类病毒聚合酶在进化过程中具有保守性。
值得注意的是，研究者指出，埃博拉病毒聚合酶的N端结构域区域具有一个丝状病毒特有的插入结构域，并在埃博拉病毒聚合酶发挥活性时是必不可少的，可成为潜在的抗病毒药物研发靶点。
此次研究中，研究团队还对百年老药苏拉明体外抗埃博拉病毒活性的分子机制进行了探索。
苏拉明是20世纪初由德国化学家保罗·埃利希首次分离出来的一种无嗅、无味的白色粉末，可溶于生理盐水中，后来被发现可用于治疗多种寄生虫病，从20世纪20年代初被广泛用于治疗非洲昏睡病和盘尾丝虫病等寄生虫病。近年来，科学家发现苏拉明具有抗新冠以及癌症活性。前期初步研究提示苏拉明也具有抗埃博拉病毒活性，但其作用机制不甚清楚。
研究人员通过体外酶活和细胞复制子实验，发现苏拉明能有效地抑制埃博拉病毒聚合酶活性，并进一步利用冷冻电镜技术解析了埃博拉病毒聚合酶与苏拉明的复合物结构，揭示苏拉明是通过结合在聚合酶的NTP进入通道，阻碍底物进入酶活中心而发挥抑制作用。苏拉明药物与L蛋白相互作用的分子细节，为进一步改造和优化苏拉明药物提供了关键参考信息。
“苏拉明是一种潜在的抗病毒药物，这项研究的一个亮点是解析L蛋白与苏拉明的复合物，这可以指导进一步的抗病毒药物设计。”该论文一位审稿人说。另一位同行评审人则表示，埃博拉病毒L蛋白结构信息的缺乏一直是该领域公认的空白，这项研究提供了重要的信息，有助于促进基于结构的抗病毒药物设计。https://t.cn/A6o7Cgr9
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