【中国科学家利用计算生物学开展新冠病毒系列研究,揭示病毒侵染机理】
近年来,微软亚洲研究院在新冠病毒方面进行了一系列研究。
2021 年,微软亚洲研究院与清华大学在 Advanced Theory and Simulations 上共同发表了封面文章《通过分子动力学模拟探索 SARS-CoV-2 刺突蛋白 NTD 的调控功能》(Exploring the Regulatory Function of the N-terminal Domain of SARS-CoV-2 Spike Protein Through Molecular Dynamics Simulation)[1]。
这是微软亚洲研究院和清华大学生命科学学院龚海鹏教授团队共同开展的一项计算生物学研究,主要通过分子动力学模拟、研究新冠病毒侵染人类机理中 N 端结构域 NTD(N-Terminal Domain)的作用。
据了解,在新冠病毒表面有一层 S 蛋白,只有在被人体的受体蛋白 ACE 2 识别以后,病毒才能进入人体。两者结合能力越强,就越容易造成感染。
S 蛋白的形态有点像字母“Y”,向下的一竖即 S2 区域嵌入在病毒表面,起到固定的作用。伸出来的两个“枝丫”分别叫作 NTD 和 RBD(受体结合域,Receptor Binding Domain)。
在该研究之前,人们已经通过实验知道了 RBD 可以直接起到一个识别人体受体蛋白的作用,而 NTD 的具体作用还不十分清晰。
微软亚洲研究院和龚海鹏教授实验室合作搭建了一个有百万个原子的稳定模拟体系,在进行了数十亿步(1 步是 1 飞秒,即一千万亿分之一秒)的分子动力学模拟之后,提出了一个“楔形”模型假说,简单来说,可以把 NTD 看作是安插在了 RBD 和“Y”字底部的一个“楔子”。
戳链接查看详情:https://t.cn/A66mCoUk
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2021 年,微软亚洲研究院与清华大学在 Advanced Theory and Simulations 上共同发表了封面文章《通过分子动力学模拟探索 SARS-CoV-2 刺突蛋白 NTD 的调控功能》(Exploring the Regulatory Function of the N-terminal Domain of SARS-CoV-2 Spike Protein Through Molecular Dynamics Simulation)[1]。
这是微软亚洲研究院和清华大学生命科学学院龚海鹏教授团队共同开展的一项计算生物学研究,主要通过分子动力学模拟、研究新冠病毒侵染人类机理中 N 端结构域 NTD(N-Terminal Domain)的作用。
据了解,在新冠病毒表面有一层 S 蛋白,只有在被人体的受体蛋白 ACE 2 识别以后,病毒才能进入人体。两者结合能力越强,就越容易造成感染。
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在该研究之前,人们已经通过实验知道了 RBD 可以直接起到一个识别人体受体蛋白的作用,而 NTD 的具体作用还不十分清晰。
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